作者：吴忠 刘俊荣 田元勇虾夷扇贝闭壳肌外套膜肌原纤维蛋白
摘要：为探索采捕后活品虾夷扇贝品质变化与其肌肉蛋白质生理特性变化间的关联,本研究以虾夷扇贝2个可食部肌肉为研究对象,以肌原纤维蛋白ATPase活性为指标（Ca^2＋-ATPase,Mg^2＋-ATPase）,对扇贝肌原纤维蛋白（M f）的稳定性进行了系统探索。首先,分别提取闭壳肌肌原纤维（A-Mf）和外套膜肌原纤维（M-Mf）;然后,考察了不同因素（离子强度I、pH、温度）对Mf的ATPase活性的影响规律;对A-Mf及M-Mf的稳定性进行了探索;进一步比较了闭壳肌和外套膜肌原纤维蛋白ATPase的失活特性。研究结果表明：（1）虾夷扇贝闭壳肌与外套膜的Mf的理化性质相似,A-Mf与M-Mf的p I均在5.0附近,粘度分析发现A-Mf热稳定性高于M-Mf。（2）ATPase活性变化规律的结果发现,与脊椎动物中的鱼类一样,作为无脊椎动物的扇贝,与Mg^2＋-ATPase相比,Ca^2＋-ATPase更能准确地反映M f的稳定性。（3）闭壳肌和外套膜二者的Mf的Ca^2＋-ATPase呈现出共同特性,在pH为中性时活性最高;A-M f与M-M f的差异性则表现为前者的Ca^2＋-ATPase在较低离子强度（I=0.2）下活性最高,后者则在较高离子强度（I=0.5）下活性最高;离子强度对A-Mf的热稳定性影响不明显,而M-Mf的热稳定性明显受到离子强度的影响,其在较低离子强度下表现出更好的稳定性。（4）Ca^2＋-ATPase失活速率的研究发现,无论是闭壳肌还是外套膜,其稳定性与离子强度I和温度均呈现显著正相关（R^2=0.818 1、0.843 6和R^2=0.988 7、0.955 7）;二者在pH 7.0左右的稳定性最好,偏离中性会促使Ca^2＋-ATPase失活,与碱性条件相比,酸性对蛋白质稳定性的破坏更加明显。
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