作者：张康逸 张丽霞 王兴国 屈凌波 刘元法氨基酸序列二级质谱催化机理
摘要：研究磷脂酶A_1（Lecitase Ultra）的纯化、酶蛋白的氨基酸序列及活性中心的氨基酸残基组成,并推导水解磷脂酰胆碱（Pc）的机理。超滤法和RP-HPLC纯化酶液,除去了山梨醇和山梨醇盐,纯度97.7%;基质辅助激光解吸电离飞行时间质谱（MALDI SYNAPT Q-TOF MS）和二级质谱（MS/MS）对酶蛋白进行分析,确定了氨基酸序列组成;数据库（http：//www.matrixscience.com）比对,发现氨基酸序列信息与棉状嗜热丝孢菌（T.lanuginosus）脂肪酶和尖孢镰刀菌（F.oxysporum）脂肪酶高度吻合,序列中1-284是T.lanuginosus脂肪酶的氨基酸序列,序列中285-339是F.oxysporum脂肪酶的氨基酸序列;Lecitase Ultra和Sn-1-C16：0/sn-2-C2：0-PC的分子对接证实了酶活中心的三联体＂Ser-His-Asp＂催化机理。
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